; незаменимые аминокислоты

Лейцин (сокращенно Leu или L) – альфа-аминокислота с разветвленной цепью с химической формулой HO2CCH (NH2) CH 2 CH (CH 3)2. Из-за своей алифатической изобутиловой боковой цепи лейцин классифицируется как гидрофобная аминокислота. Лейцин кодируется шестью кодонами (UUA, UUG, CUU, CUC, CUA и CUG) и является основным компонентом субъединиц ферритина, астацинов и других «буферных» белков. Лейцин является незаменимой аминокислотой, то есть не может синтезироваться в организме человека, и поэтому она должна поступать в организм с пищей. Лейцин является наиболее полезной основной аминокислотой с разветвленной цепью (АРЦ). Восполнение организма лейцином отдельно от смеси аминокислот с разветвленными цепями не только полезно, но и может обойтись дешевле; все АРЦ имеют горьковатый вкус.

Краткая информация

Лейцин является одной из трех аминокислот с разветвленной цепью. Еще ее называют «главной» аминокислотой, поскольку она обладает самым популярным полезным свойством АРЦ (аминокислота с разветвленной цепью) – способствует наращиванию мышечной массы.

Лейцин является активатором белка, известного как «мишень рапамицина в клетках» (МРК), который затем индуцирует синтез мышечного белка с помощью киназы рибосомного белка S6; две другие АРЦ могут также активировать МРК, но значительно слабее, чем лейцин, таким образом, 5 г лейцина будут иметь больший эффект, чем 5 г смеси АРЦ.

Лейцин не сильно отличается от двух других АРЦ – изолейцина и валина. В исследованиях лейцин в основном оценивают по синтезу мышечного белка, когда дополнительное количество лейцина добавляют к обычному или тестовому рациону. Исследования тестового рациона показали, что лейцин значительно увеличивает синтез белка. Несмотря на то, что это, возможно, приводит к образованию более сухой массы в течение некоторого периода времени, лейцин также демонстрирует эффективность в увеличении мышечной массы у людей с низким потреблением белка и у пожилых людей (у которых, как правило, нарушен синтез мышечного белка в результате лечебной диеты).

Воздействие лейцина на глюкозу до конца не выяснено. Лейцин обладает свойством снижать уровень сахара в крови (может выделять инсулин из поджелудочной железы, а также непосредственно стимулировать поглощение глюкозы клеткой без инсулина), но также имеет и противоположные свойства (ингибирует стимулируемое инсулином усвоение глюкозы, с помощью стимуляции киназы рибосомного белка S6). В культуре клеток лейцин стимулирует поглощение глюкозы до 45 минут. В живых системах воздействие небольших доз лейцина незначительно (по предварительным данным, лейцин обладает реабилитационными свойствами при сахарном диабете).

Лейцин: инструкция по применению 2,000-5,000 мг лейцина принимают кратковременно натощак, либо во время приёма пищи с изначально низким содержанием белка (или источников белка с низким содержанием лейцина).

Биосинтез

Так как лейцин – незаменимая аминокислота, она не может быть синтезирована в организме животных. Следовательно, она должна поступать в организм, как правило, в качестве компонента белков. У растений и микроорганизмов лейцин синтезируется из пировиноградной кислоты с помощью ряда ферментов:

• Ацетолактатсинтазы\\
• Ацетогидроксикислотной изомероредуктазы\\
• Дигидроксиацидной дегидратазы\\
• Альфа- изопропилмалатной синтазы\\
• Альфа-изопропилмалатной изомеразы\\
• Лейциновой аминотрансферазы\\

Синтез небольшой гидрофобной аминокислоты валина также включает в себя начальную часть этого пути.

Биология

Лейцин перерабатывается в печени, в жировой и мышечной ткани. В жировой и мышечной ткани лейцин участвует в формировании стеринов, и в общем в этих двух тканях стерин задействован в семь раз больше, чем в печени.

Лейцин является единственной диетической аминокислотой, способной стимулировать синтез белка (протеина).

Сейчас лейцин применяют в качестве катализатора для роста мышц и для их страховки от повреждений. Раньше считалось «идеальное» соотношение лейцина, изолейцина и валина, равное 2:1:1. Однако сейчас появились доказательства того, что лейцин является наиболее важной для наращивания мышечной массы аминокислотой.

В каких продуктах содержится лейцин

• К пищевым источникам лейцина относятся (г/100 г):
• Концентрат соевого белка 4,917
• Соевые бобы, зрелые семена, сырые 2,97
• Говядина, 1,76
• Арахис 1,672
• Салями, итальянская, свинина 1,63
• Рыба, лосось, розовая, сырая 1,62
• Зародыши пшеницы 1,571
• Миндаль 1,488
• Курица, бройлеры или цыплята, бедра, только мясо, сырые 1,48
• Куриное яйцо, желток, сырой, свежий 1,40
• Овес 1,284
• Фасоль, бобы Пинто, приготовленные 0,765
• Чечевица, приготовленная 0,654
• Нут, приготовленный 0,631
• Кукуруза, желтая 0,348
• Молоко коровье, цельное, 3,25% молочного жира 0,27
• Рис, коричневый, среднезерновой, приготовленный 0,191
• Молоко человеческое 0.10

Источники

Лейцин (также известный как 2-амино-4-метилпентановая кислота) – важная аминокислота класса АРЦ (наряду с изолейцином и валином). Из этих трех аминокислот, лейцин является наиболее мощным активатором белка, известного как «мишень рапамицина в клетках» (его активация может положительно влиять на синтез протеина). Также лейцин - это исключительно кетогенная аминокислота, которая является катализатором кетоновых тел после процесса диссимиляции, тогда как валин – глюкогенная (катализатор глюкозы) аминокислота. Изолейцин, в свою очередь, имеет свойства обеих аминокислот. Лейцин иногда называют главной АРЦ. Это наиболее мощный стимулятор синтеза мышечного белка на молекулярном уровне, и также является кетогенным веществом (производит кетоны в процессе метаболизма).

Метаболизм

Лейцин обратимо метаболизируется в организме в первую очередь с помощью фермента аминотрансферазы разветвленной цепи (АТРЦ) в промежуточный продукт, известный как альфа-кетоизокапроат (КИК). КИК может метаболизироваться в несколько промежуточных продуктов, например, в β-гидроксиизовалерат (с помощью митохондриального фермента диоксигеназы КИК ), в изовалерил кофермент А (через дегидрогеназу альфа-кетокислот с разветвленной цепью (РЦKДГ), либо в гидроксиметилбутират моногидрат (с помощью цитозольного фермента диоксигеназы КИК). Последний этап метаболизма в гидроксиметилбутират моногидрат составляет примерно 5% потребляемого лейцина и является единственным источником гидроксиметилбутират моногидрата в организме. Первый этап, который преобразовывает альфа-кетоизокапроат (КИК), в β- гидроксиизовалерат, также может трансформировать КИК в метаболит, известный как альфа-гидроксикапроновая кислота (лейциновая кислота или HICA). Лейцин метаболизируется в один из нескольких метаболитов, которые способствуют эффективному воздействию лейцина. Двое из них являются самостоятельными добавками (HMB (гидроксиметилбутират моногидрат) и HICA).

Механизм действия

Основной механизм действия лейцина – это активация мишени рапамицина (TOR), которая упоминается как «мишень рапамицина в клетках млекопитающих» (в частности, лейцин активизирует mTORC1, - одну из подгрупп комплекса). Первый внутриклеточный мультимолекулярный сигнальный комплекс (mTORC1) состоит из нескольких белков: сам TOR, наряду с raptor (англ. regulatory-associated protein of TOR), белка GβL и PRAS40 (англ. proline-rich PKB/AKT substrate 40 kDa). Этот комплекс активируется добавкой лейцина. Второй комплекс, содержащий такие белки, как rictor (англ. rapamycin-insensitive companion of TOR), protor (англ. protein observed with rictor), GβL, и белок, известный как mSin1 - от англ. mammalian stress-activated protein kinase (SAPK)-interacting protein 1, не активируется лейцином. TOR или mTOR - это белковый комплекс, который играет ключевую роль в регулировании клеточной связи. Лейцин способен активировать один из двух комплексов, в составе которых состоит, известного как mTORC1 (c1 понимают как «первый комплекс»). Сокращение «mTORC1» используется при упоминании mTOR, если не указано иное. Несмотря на то, что связь с помощью инсулинового рецептора может стимулировать mTOR (через 1 класс фосфоинозитол-3-киназы (PI3K) и серин-треониновой протеинкиназы Akt / РКВ, которые активируют Rheb (от англ. Ras homolog enriched in brain) и mTOR ), mTOR из лейцина возникает из-за белка, официально известного как белок вакуоли человека сортировки 34 (hVPS34), но иногда неофициально его называют PI3K класса 3. Деплеция hVPS34, как известно, снижает лейцин-индуцированную активацию mTOR, не препятствуя инсулин-индуцированной активации протеинкиназы В. Инкубация клетки с помощью лейцина активирует mTOR без активации протеинкиназы В, и это воздействие идентично общему увеличению содержания внутриклеточного кальция. Интересно, что лейцин, видимо, индуцирует активность mTOR посредством увеличения внутриклеточного кальция, так как увеличение кальция и связывание кальмодулина (белка, участвующего в гомеостазе кальция) с hVPS34 принципиально важно для лейцин-индуцированной активации mTOR. Белок SHP-2 (тирозин фосфатазы) имеет решающее значение для синтеза мышечного белка и, как известно, ограничивает рост мышц в периоды питательной депривации. Он подает сигнал киназе рибосомного белка S6 (S6K1) посредством мобилизации внутриклеточного кальция в наивысшей точке фосфолипазы C гамма-4 и работает с помощью белка Rheb, который стимулирует mTOR. Белки Rheb, как известно, являются положительными модуляторами функций mTOR. Лейцин и/или его метаболиты увеличивают внутриклеточный кальций, что похоже на мышечные сокращения. Увеличение кальция, в свою очередь, активирует белки типа mTOR, которые затем индуцируют синтез протеина в мышцах. В отличие от мышечных сокращений, данный процесс происходит во всех клетках и не только в скелетных мышцах. Другими словами, процесс происходит таким образом: SHP-2 (в настоящее время – самый дальний белок в цепи) → мобилизация кальция → связывание hVPS34 с кальмодулином → активация mTORC1 (возможно, с помощью Rheb) → активация S6K1 → синтез мышечного белка

Взаимодействие с метаболизмом глюкозы

Усвоение глюкозы

Лейцин может способствовать активации инсулин-индуцированной протеинкиназы В (Akt), но для того чтобы сначала ослабить и ингибировать ее, необходима фосфоинозитол-3-киназа PI3K. Только так лейцин сохраняет инсулин-индуцированную активацию Akt). Так как лейцин также стимулирует секрецию инсулина из поджелудочной железы (инсулин затем активирует PI3K), в сущности это не имеет практического значения. В условиях, когда инсулин отсутствует, 2 мМ лейцина и (в меньшей степени) его метаболит α-Кетоизокапроат, видимо, способствуют поглощению глюкозы через PI3K / aPKC (атипичная протеинкиназа С) и независимо от mTOR (блокирование MTOR не влияет на производимый эффект). В этом исследовании стимуляция составляет лишь 2-2.5мМ для 15-45 минут (сопротивление вырабатывается при 60 мин) и по силе сопоставима с физиологическими концентрациями базального инсулина, но на 50% меньшей силой (100 нМ инсулина). Этот механизм действия аналогичен механизму действия изолейцина и имеет похожую силу. Тем не менее, лейцин также может помешать клеточному всасыванию глюкозы, что, как полагают, связано с активацией передачи сигнала mTOR, который подавляет сигнализацию АМФ-зависимой киназы (AMPK) (сигнализация AMPK опосредует поглощение глюкозы в периоды низкой клеточной энергии и физических упражнений) и действует вместе с сигнализацией mTOR, влияющей на киназу рибосомного белка S6 (S6K). Передача сигнала с помощью MTOR / S6K вызывает деградацию IRS-1 (первый белок, который несет «сигнал» инсулин-индуцированного эффекта), посредством активации протеасомной деградации IRS-1 или непосредственным связыванием с IRS-1. Это формирует негативную замкнутую систему управления с обратной связью сигнализации инсулина. Минимизирование негативных последствий для IRS-1 способствует лейцин-индуцированному всасыванию глюкозы, и эта отрицательная обратная связь объясняет, почему глюкоза всасывается в течение 45-60 минут, а затем внезапно ингибируется. Так как изолейцин не так сильно влияет на активацию mTOR и, таким образом, это путь отрицательной обратной связи, именно изолейцин обеспечивает существенное всасывание глюкозы в мышечных клетках. Изначально лейцин способствует поглощению глюкозы в мышечных клетках в течение приблизительно 45 минут, а затем процесс резко прекращается, что несколько снижает общий эффект. Это внезапное прекращение является отрицательной обратной связью, что обычно происходит после активации MTOR. Изолейцин лучше, чем лейцин, содействует поглощению глюкозы из-за меньшей активации mTOR.

Секреция инсулина

Лейцин способен индуцировать секрецию инсулина из поджелудочной железы с помощью своего метаболита КИК. Это выделение инсулина подавляется другими АРЦ и двумя подобными аминокислотами: норвалином и норлейцином. Лейцин участвует в индукции секреции инсулина либо как добавка, либо в комбинации с глюкозой (например, при приеме лейцина и глюкозы соответственно наблюдается увеличение на 170% и на 240%, а при приеме комбинации наблюдается увеличение до 450%). Несмотря на сопоставимый потенциал лейцина и йохимбина, они не сочетаются из-за их параллельных механизмов действия. Лейцин, как известно, стимулируют секрецию инсулина из поджелудочной железы и поэтому является самой сильной АРЦ. На эквимолярной основе (такой же концентрации молекулы внутри клетки), лейцин имеет примерно такую же силу, как йохимбин, и две трети потенциала глюкозы. Лейцин является положительным аллостерическим регулятором глутаматдегидрогеназы (GDH), – фермента, который может преобразовать некоторые аминокислоты в кетоглутарат (α-кетоглутарат). Это увеличивает клеточную концентрацию АТФ (по отношению к АДФ). Увеличение уровня концентрации АТФ вызывает увеличение секреции инсулина посредством механизмов, которые не зависят от активации mTOR. Метаболит KIC может подавлять KATФ каналы и вызывать колебания кальция в панкреатических бета-клетках. Выделение кальция может также воздействовать на mTOR (стандартная цель лейцина), а активация mTOR может подавлять экспрессию α2A рецепторов. Так как α2A рецепторы подавляют секрецию инсулина при активации, а избыточная экспрессия индуцирует диабет, меньшая экспрессия этих рецепторов вызывает относительное увеличение секреции инсулина. Такой путь, вероятно, наиболее важный с практической точки зрения, так как mTOR антагонист рапамицина может отменить лейцин-индуцированную секрецию инсулина и подавить саму секрецию инсулина. Чтобы стимулировать секрецию инсулина из панкреатических бета-клеток, лейцин работает двумя путями, основным из которых является уменьшение влияния негативного регулятора (2а-рецепторов). Снижение влияния отрицательного регулятора вызывает не поддающееся лечению увеличение активности.

Саркопения

Саркопения характеризуется снижением содержания белка и увеличением содержания жира в скелетных мышцах, которое происходит с возрастом. Одной из причин возникновения саркопении является уменьшение метаболической реакции на сохранение мышечного эффекта L-лейцина, что возникает с клеточным старением. Негативное воздействие этого эффекта можно минимизировать путем добавления L-лейцина к продуктам, содержащим белок.

Белки – важнейшие элементы человеческого организма, они принимают участие в синтезе гормонов и ферментов, необходимы для осуществления огромного числа биохимических реакций. Сложные белковые молекулы построены из различных . Лейцин – одно из важнейших соединений этой группы. Он относится к незаменимым аминокислотам, которые синтезировать самостоятельно организм не может, а только получает извне.

Лейцин применяется в спортивном питании, медицине, сельском хозяйстве. В пищевой промышленности он известен в качестве добавки E641 L-лейцин, и используется для модификации вкуса и запаха продуктов.



Научные исследования аминокислоты

Выделил лейцин и описал его структурную формулу химик Анри Браконно в 1820 году. В начале 20 века Герман Эмиль Фишер смог искусственно синтезировать это соединение. В 2007 году в журнале «Diabetes» были опубликованы результаты научного исследования функций и свойств лейцина. Посмотреть результаты и выводы ученых можно по ссылке (информация представлена на английском языке).

Эксперимент проводился на лабораторных мышах. Животные были разделены на две группы. В первой из них грызуны получали обычную пищу, а в рационе второй присутствовало избыток жирной еды. В свою очередь каждую из групп поделили на подгруппы: в одной из них животным давали 55 мг лейцина ежедневно, а во второй мыши никаких дополнительных соединений, помимо предложенного рациона, не получали.

По результатам 15 недель оказалось, что зверьки, которых кормили жирной пищи, набрали вес. Однако те из них, кто дополнительно получали лейцин, набрали на 25% меньше, чем те, кому аминокислоту в питание не вводили.

Кроме того, анализы показали, что животные, принимавшие лейцин, расходовали большие, по сравнению с остальными, объемы кислорода. Это значит, что метаболические процессы у них шли быстрее, и энергии, калорий сжигалось больше. Этот факт показал ученым, что аминокислота замедляет процесс накопления жировой прослойки.

Лабораторные исследования мышечных волокон и адипоцитов белой жировой ткани позволили установить, что дополнительное поступление лейцина в организм стимулирует производство гена разобщающего белка. Он способствует более интенсивному сжиганию жира на клеточном уровне.

В 2009 году ученые из университета Пенсильвании повторили эксперимент своих коллег. С результатами этого исследования можно ознакомиться по ссылке (информация также представлена на английском языке). Выводы, сделанные до этого, подтвердились. Также было установлено, что прием меньших количеств аминокислоты не оказывает эффекта на мышей.

Биологическая роль лейцина

Лейцин играет важную роль во многих процессах. Он выполняет следующие функции:

• замедление процессов в мышцах;
• ускорение образования белковых молекул, что способствует наращиванию мышечной массы;
• снижение уровня сахара в крови;
• обеспечение баланса азота и азотистых соединений, необходимого для и обмена;
• предотвращение избыточного синтеза , что способствует снижению усталости и ускорению восстановления после нагрузок.

Нормальное содержание лейцина в крови укрепляет иммунитет, помогает заживлению ран, более быстрому восстановлению после травм. Организм использует его как источник энергии.



Применение в спорте

При интенсивных физических нагрузках организму требуется большое количество веществ для построения мышечных волокон и извлечения энергии. В спорте, особенно в силовых видах, например, бодибилдинге, пауэрлифтинге, прием лейцина – распространенное явление.

Он необходим, чтобы снизить интенсивность катаболизма и ускорить анаболические процессы. Обычно аминокислоту принимают в виде спортивных добавок, содержащих комплекс . В него входят три важнейших аминокислоты – лейцин, изолейцин и валин.

В подобных БАДах соотношение компонентов обычно 2:1:1 (соответственно лейцин, его изомер и валин), некоторые производители повышают содержание первого в два и даже в четыре раза.

Эта аминокислота используется спортсменами как для наращивания мышечной массы, так и для похудения. Кроме того, прием лейцина способствует повышению энергетического потенциала, необходимого для улучшения спортивных показателей.



Применение в медицине

Препараты, содержащие лейцин, применяют и в терапевтических целях. Их назначают при тяжелых заболеваниях печени, дистрофии, полиомиелите, невритах, анемии, некоторых нарушениях психического здоровья.

Как правило, прием этого соединения дополняют лекарствами, содержащими , прочие аминокислоты для усиления терапевтического действия.

Польза лейцина для организма заключается в следующих эффектах:

• нормализация функции гепатоцитов;
• укрепление иммунитета;
• снижение риска ожирения;
• поддержка правильного развития мышц;
• ускорение восстановления после физических нагрузок, повышение работоспособности;
• благотворное влияние на состояние кожи.

Аминокислота применяется для восстановления пациентов страдающих дистрофией, ее назначают после длительного голодания. Также она используется в терапии онкологических больных, пациентов с циррозом печени. Применяют для ускорения восстановления после травм, оперативных вмешательств, а также в антивозрастных программах.

Суточная потребность

Потребность взрослого человека составляет 4-6 г лейцина в сутки. Спортсменам требуется несколько больше этого соединения.

1. Если цель – нарастить мышечную массу, то рекомендуется принимать 5-10 граммов в процессе тренировки и после нее. Такой режим позволит поддерживать достаточный уровень лейцина в крови во время интенсивной нагрузки, что обеспечит стабильное образование мышечных волокон.
2. Если целью спортсмена является похудение, сушка, то употреблять добавки, содержащие лейцин, нужно 2-4 раза в день, в количестве около 15 граммов. Пить добавку необходимо во время и после тренировки, а также еще 1-2 раза в день, между приемами пищи. Такая схема поможет стимулировать метаболизм, интенсивно терять жир, при этом сохранять мышечную массу, подавляя катаболические процессы.

Превышение нормы может привести к избытку лейцина в организме, нанести вред здоровью. Перед применением лекарств или пищевых добавок, содержащих эту аминокислоту, желательно проконсультироваться с врачом. Спортсмены могут положиться на опытного профессионального тренера: он подберет подходящие дозы.

Последствия дефицита и избытка в организме лейцина

Лейцин – незаменимая аминокислота, и очень важно получать извне достаточное количество этого соединения. Нехватка ее в организме приводит к тому, что баланс азота становится отрицательным, нарушается течение метаболических процессов.

Дефицит лейцина вызывает задержку роста у детей вследствие недостаточной продукции гормона роста. Также недостаток этой аминокислоты провоцирует развитие гипогликемии. Начинаются патологические изменения в почках, щитовидной железе.

Все хорошо в меру, и избыток лейцина тоже может привести к различным проблемам. Чрезмерное поступление этой аминокислоты способствует развитию следующих патологических состояний:

• неврологические нарушения;
• субдепрессивные состояния;
• головные боли;
• гипогликемия;
• развитие негативных иммунологических реакций;
• атрофия мышечных тканей.

Пищевые источники лейцина

Организм может получать эту аминокислоту только из пищи или специальных добавок и лекарств. Очень важно обеспечивать достаточное поступление этого соединения.

Одна из добавок с лейцином

Для этого следует употреблять следующие продукты.

Приказ Министерства образования и науки РФ от 17 февраля 2015 г. N 101
"Об утверждении Порядка формирования, ведения и использования государственного банка данных о детях, оставшихся без попечения родителей"

С изменениями и дополнениями от:

В целях реализации части 3 статьи 12 Федерального закона от 2 июля 2013 г. N 167-ФЗ "О внесении изменений в отдельные законодательные акты Российской Федерации по вопросам устройства детей-сирот и детей, оставшихся без попечения родителей" (Собрание законодательства Российской Федерации, 2013, N 27, ст. 3459; N 48, ст. 6165), в соответствии со статьей 15 Федерального закона от 16 апреля 2001 г. N 44-ФЗ "О государственном банке данных о детях, оставшихся без попечения родителей" (Собрание законодательства Российской Федерации, 2001, N 17, ст. 1643; 2008, N 30, ст. 3616; 2009, N 1, ст. 21; 2011, N 29, ст. 4291; N 30, ст. 4596; N 49, ст. 7056; 2013, N 19, ст. 2326; N 27, ст. 3459) и подпунктом 5.2.68 Положения о Министерстве образования и науки Российской Федерации, утвержденного постановлением Правительства Российской Федерации от 3 июня 2013 г. N 466 (Собрание законодательства Российской Федерации, 2013, N 23, ст. 2923; N 33, ст. 4386; N 37, ст. 4702; 2014, N 2, ст. 126; N 6, ст. 582; N 27, ст. 3776), приказываю:

1. Утвердить прилагаемый Порядок формирования, ведения и использования государственного банка данных о детях, оставшихся без попечения родителей.

2. Признать утратившим силу приказ Министерства образования и науки Российской Федерации от 21 февраля 2014 г. N 136 "Об утверждении Порядка формирования, ведения и использования государственного банка данных о детях, оставшихся без попечения родителей" (зарегистрирован Министерством юстиции Российской Федерации 10 июня 2014 г., регистрационный N 32626).

С 1 января 2015 г. вступил в силу ряд поправок к некоторым законодательным актам по вопросам выявления и учета детей, оставшихся без попечения родителей.

В связи с этим подготовлены новые правила формирования, ведения и использования государственного банка данных о них.

Такой ресурс существует на федеральном и региональном уровнях. Операторы - Минобрнауки России и уполномоченный орган исполнительной власти субъекта Федерации (соответственно).

Учетом сведений о детях занимаются органы опеки и попечительства.

В рамках учета на детей заводятся в т. ч. анкеты (форма документа прилагается). Закреплены особенности их заполнения.

Если ребенок не был устроен в семью, то органы опеки и попечительства в течение 3 рабочих дней с момента поступления сведений о нем направляет информацию первичного учета в региональный банк данных и одновременно в федеральный.

Информация об установлении, изменении, уточнении или снятии диагноза у детей актуализируются в банке данных в течение 3 рабочих дней с даты ее поступления, но не реже 1 раза в год. Также установлена периодичность обновления фотографий детей в банке данных.

Россияне, постоянно проживающие в нашей стране, которые желают взять на воспитание ребенка и обратились за получением сведений из банка данных, также подлежат учету. Отдельно предусмотрены правила для иностранцев.

Урегулированы вопросы доступа к информации из банка данных.

Прежний порядок признан утратившим силу.

Приказ Министерства образования и науки РФ от 17 февраля 2015 г. N 101 "Об утверждении Порядка формирования, ведения и использования государственного банка данных о детях, оставшихся без попечения родителей"

Настоящий приказ вступает в силу по истечении 10 дней после дня его официального опубликования

Международные правовые акты:

1. Всеобщая декларация прав человека . Принята Генеральной Ассамблеей ООН 10.12.1948.

2. О гражданских и политических правах . Международный пакт от 18.12. 1966.

3. Декларация о защите всех лиц от пыток и других жестоких, бесчеловечных или унижающих достоинство видов обращение . Принята Генеральной Ассамблеей ООН 09.12.1979.

4. Минимальные стандартные правила обращения с заключенными . Принята Генеральной Ассамблеей ООН 30.08.1955.

5. Кодекс поведения должностных лиц по поддержанию правопорядка . Принята Генеральной Ассамблеей ООН 17.12.1979.

6. Основные принципы применение силы и огнестрельного оружия должностными лицами по поддержанию правопорядка . Принята Генеральной Ассамблеей ООН 29.11.1985.

Нормативные правовые акты Российской Федерации:

1. Конституция РФ . Принята всенародным голосованием 12.12.1993.

2. Уголовно-исполнительный кодекс РФ от 08.01.1997 № 1-ФЗ (ред. от 28.12.2013).

3. Уголовный кодекс РФ от 13.06.1996 № 63-ФЗ (ред. от 28.12.2013) (с изм. и доп., вступ. в силу с 21.01.2014).

4. Закон РФ от 21.07.1993 № 5473-1 (ред. от 25.11.2013) «Об учреждениях и органах, исполняющих уголовные наказания в виде лишения свободы».

5. Указ Президента РФ от 13.10.2004 № 1314 (ред. от 21.12.2013) «Вопросы ФСИН».

6. Распоряжение Правительства РФ от 14.10.2010 № 1772-р «Концепция развития уголовно - исполнительной системы Российской Федерации до 2020 года».

7. Приказ Минюста РФ от 25.08.2006 № 268-дсп «Об утверждении Наставления по организации и порядку производства обысков и досмотров в исправительных учреждениях уголовно-исполнительной системы, на режимных территориях, транспортных средствах».

8. Приказ Минюста РФ от 04.09.2006 № 279 «Об утверждении Наставления по оборудованию инженерно-техническими средствами охраны и надзора объектов уголовно-исполнительной системы».

9. Приказ Минюста России от 20.05.2013 № 72 «Об утверждении Инструкции по профилактике правонарушений среди лиц, содержащихся в учреждениях уголовно-исполнительной системы».

10. Приказ Минюста России от 11.07.2006 № 250 «Об утверждении Инструкции о приеме, регистрации и проверке в учреждениях и органах УИС сообщений о преступлениях и происшествиях».

11. Приказ Минюста России от 04.04.2005 № 29-дсп «Об утверждении Инструкции по планированию и подготовке сил и средств УИС к действиям при чрезвычайных обстоятельствах».

12. Приказ Минюста России от 3.09.2007 № 178 «Об утверждении положения о режимных требованиях на территории, прилегающей к учреждению подведомственному территориальному органу УИС».

13. Приказ ФСИН России от 18.08.2006 № 574 «Об утверждении Руководства по технической эксплуатации инженерно-технических средств охраны и надзора, применяемых для оборудования объектов».

Нормативные правовые акты по направлениям деятельности УИС:

Следственный изолятор:

1. Федеральный закон от 15 июля 1995 №103-ФЗ (ред. от 28.12.2013) «О содержании под стражей, подозреваемых и обвиняемых в совершении преступлений».

Статья 1.ФЗ №-103

Настоящий Федеральный закон регулирует порядок и определяет условия содержания под стражей лиц, подозреваемых и обвиняемых в совершении преступлений, гарантии их прав и законных интересов.

2. Приказ Минюста России от 25.01.1999 № 20 (ред. от 05.03.2004) «Об утверждении Положения о СИЗО УИС Минюста России».

Следственный изолятор уголовно-исполнительной системы предназначен для содержания подозреваемых и обвиняемых, подсудимых и осужденных в совершении преступлений, в отношении которых в качестве мер пресечения применено заключение под стражу, также для исполнения уголовного наказания в виде лишения свободы в отношении осужденных оставленных для выполнения работ по хозяйственному обслуживанию.

В следственный изолятор для участия в следственных действиях, судебном разбирательстве и передачи конвою для отправки к месту назначения принимаются подозреваемые и обвиняемые, поступающие, как правило, с территории субъекта Российской Федерации по мотивированному постановлению (определению) следователя, лица, производящего дознание, санкционированного прокурором, прокурора или по мотивированному определению суда (судьи), а также следующие транзитом в другие подразделения УИС.

3. Приказ Минюста России от 03.11.2005 № 204-дсп «Об утверждении Инструкции об организации службы по обеспечению надзора за подозреваемыми, обвиняемыми и осужденными, содержащимися в СИЗО и тюрьмах УИС».

4. Приказ Минюста России от 25.05.2011 № 166-дсп «О внесении изменений в приказ Министерства юстиции Российской Федерации от 3 ноября 2005 г. № 204-дсп».

5. Приказ Минюста России от 14.10.2005 № 189 «Об утверждении Правил внутреннего распорядка СИЗО УИС».

Исправительная колония:

1. Приказ Минюста России от 13.07.2006 № 252-дсп «Об утверждении Инструкции о надзоре за осужденными, содержащимися в исправительных колониях».

2. Приказ Минюста России от 24.06.2013 № 101-дсп «О внесении изменений в приказ Минюста России от 13 июля 2006 года № 252-дсп».

3. Приказ Минюста России от 03.11.2005 № 205 «Об утверждении Правил внутреннего распорядка исправительных учреждений».

Служба охраны:

1. Приказ Минюста РФ от 15.02.2006 № 21-дсп «Об утверждении Инструкции по охране исправительных учреждений, следственных изоляторов уголовно-исполнительной системы».

2. Приказ ФСИН России от 29.04.2005 № 336 (ред. от 13.05.2008) «Об утверждении Наставления по организации кинологической службы ФСИН России».

3. Приказ Минюста РФ от 15 декабря 2010 года № 525-дсп «Об утверждении Концепции развития охраны учреждений уголовно-исполнительной системы на период до 2020 года».

Служба по конвоированию:

1. Приказ Минюста РФ и МВД РФ от 24.05.2006 №199/369дсп «Об утверждении Инструкции по служебной деятельности специальных подразделений уголовно-исполнительной системы по конвоированию».